酶通常通過催化活力來測定-分光光度計的應用
酶活力的測定
事實上是不可能直接測量任何酶的量的。理論上講，如果一種酶含
有某些罕見的和特異的特點，譬如金屬離子，那么測定那一特點就是測
量出了酶的量。然而，這是假設在這個系統中除含有金屬離子外不存在
其他任何組分。并且除非是較純的酶制劑，否則這種假設對所有的酶來
說都是不能證實的。因此直接測定酶的方法沒有普遍的應用價值。
酶通常是通過它們的催化活力來測定的，即測定酶所催化的反應的
速率并與未被酶催化的反應速率相比較。就大多數反應來說，未被催化
的反應速率是非常低的，并且對所有的實用目的來說可以忽略。然而必
須指出，在任何給定的一系列實驗條件下，在用這種近似法以前速率要
低。
測定酶促反應的方法就象已知的酶促反應的數目一樣，也是各種各
樣的。然而，可以看出某些實驗技術的適用范圍是很廣的。
分光光度法：如果在底物向產物的轉化中，在紫外光和可見光光譜
范圍內，反應系統的光吸收性質有某些特異的和適當大的變化的話，那
么這種變化就可以利用來追蹤這個反應。在追蹤NAD是輔酶的反應中，
此項技術特別有用。NAD和NADH=者的較大吸收峰都在260毫微米，而在
這個波長時二者等克分子溶液的吸收之間僅有一個小的百分率差別。然
而，NADH在340毫微米還有一個吸收峰，NAD在這個波長的吸收則微不足
道。所以可以通過測量醇和NAD的合適溶液在340毫微米處的光吸收來研
究醇脫氫酶。在一個給定的時刻加入一定量的酶，每15秒的間隔測定一
下這個系統的光吸收，共測3分鐘。光吸收的增長率即是形成的NADH的
量，也就是所催化的反應的速率的度量。
